ອົງການຈັດຕັ້ງໂຄງປະກອບຂອງລະດັບໂມເລກຸນຂອງທາດໂປຼຕີນ: ໂຄງສ້າງມັດທະຍົມຂອງທາດໂປຼຕີນ

ບົນພື້ນຖານຂອງໂຄງປະກອບການຂອງທາດໂປຼຕີນແລະ proteids ຂອງລະບົບຕ່ອງໂສ້ polypeptide ໄດ້, ແລະໂມເລກຸນຂອງທາດໂປຼຕີນອາດປະກອບດ້ວຍຫນຶ່ງ, ສອງຫຼືຫຼາຍກວ່ານັ້ນວົງຈອນ. ຢ່າງໃດກໍຕາມ, ຄຸນສົມບັດທາງກາຍະພາບ, ຊີວະສາດແລະເຄມີຂອງ biopolymers ແມ່ນເກີດມາຈາກບໍ່ພຽງແຕ່ໂຄງສ້າງທາງເຄມີທົ່ວໄປຊຶ່ງອາດຈະເປັນ "ບໍ່ມີຄວາມຫມາຍ", ແຕ່ມັນກໍ່ຍັງລະດັບຕ່າງໆຂອງອົງການຈັດຕັ້ງຂອງ molecules ທາດໂປຼຕີນຈາກໄດ້.

ໂຄງປະກອບການຕົ້ນຕໍຂອງທາດໂປຼຕີນທີ່ ຖືກກໍານົດໂດຍອົງປະກອບຂອງອາຊິດ amino ດ້ານຄຸນນະພາບແລະປະລິມານ. ພັນທະບັດ Peptide ແມ່ນບົນພື້ນຖານຂອງໂຄງປະກອບການຕົ້ນຕໍໄດ້. ສໍາລັບການໃຊ້ເວລາທໍາອິດ hypothesis ນີ້ແນະນໍາໃນ 1888 A. Ya. Danilevsky, ແລະຕໍ່ມາສົງໃສຂອງຕົນໄດ້ຖືກຢືນຢັນໂດຍຕົ້ນຕໍຂອງ peptides ຊຶ່ງດໍາເນີນການໂດຍ E. Fischer ໄດ້. ໂຄງປະກອບການຂອງ molecules ທາດໂປຼຕີນໃນລາຍລະອຽດການສືບສວນ A. Ya. Danilevskim ແລະ E. Fischer. ອີງຕາມທິດສະດີດັ່ງກ່າວນີ້, molecules ທາດໂປຼຕີນທີ່ປະກອບດ້ວຍຈໍານວນຂະຫນາດໃຫຍ່ຂອງການຕົກຄ້າງອາຊິດ amino ທີ່ມີການເຊື່ອມຕໍ່ໂດຍພັນທະບັດ peptide. ໂມເລກຸນໂປຕີນອາດມີຫນຶ່ງຫຼືຫຼາຍກວ່ານັ້ນລະບົບຕ່ອງໂສ້ polypeptide.

ໃນເວລາທີ່ໂຄງສ້າງຕົ້ນຕໍຂອງທາດໂປຣຕີນທີ່ໃຊ້ສໍາລັບສານເຄມີການທົດສອບແລະ enzymes proteolytic. ດັ່ງນັ້ນ, ການນໍາໃຊ້ວິທີການຂອງ Edman ແມ່ນສະດວກທີ່ຈະລະບຸອາຊິດ amino ທີ່ terminal.

ໂຄງປະກອບການມັດທະຍົມຂອງທາດໂປຼຕີນສະແດງໃຫ້ເຫັນເປັນການຕັ້ງຄ່າທາງກວ້າງຂອງພື້ນຂອງໂມເລກຸນຂອງທາດໂປຼຕີນ. ບໍ່ມີເພດ; helix, ທົດລອງ, ກ້ຽວວຽນ, collagen helix: ມີດັ່ງຕໍ່ໄປນີ້ປະເພດໂຄງສ້າງມັດທະຍົມແມ່ນ. ວິທະຍາສາດໄດ້ພົບເຫັນວ່າລັກສະນະທີ່ສຸດຂອງໂຄງປະກອບການບໍ່ມີເພດ; ກຽວຂອງ peptides ໄດ້.

ໂຄງປະກອບການມັດທະຍົມຂອງທາດໂປຼຕີນແມ່ນສະຖຽນລະພາບໂດຍ ພັນທະບັດ hydrogen. ສຸດທ້າຍເກີດຂຶ້ນລະຫວ່າງການ ປະລໍາມະນູ hydrogen ຖືກຜູກມັດກັບອະຕອມໄນໂຕຣເຈນ electronegativity ຂອງພັນທະບັດ peptide ຫນຶ່ງ, ແລະປະລໍາມະນູອົກຊີເຈນທີ່ຄາຂອງສີ່ຫນຶ່ງຂອງອາຊິດ amino, ແລະເຂົາເຈົ້າຍັງບໍ່ໄດ້ມຸ້ງຕາມກ້ຽວວຽນໄດ້. ການຄິດໄລ່ພະລັງງານສະແດງໃຫ້ເຫັນວ່າ polymerization ຂອງອາຊິດ amino ເຫລົ່ານີ້ແມ່ນປະສິດທິພາບຫຼາຍທີ່ຖືກຕ້ອງບໍ່ມີເພດ; helix, ເຊິ່ງປະຈຸບັນທີ່ມີໂປຼຕິນ native.

ໂຄງປະກອບການມັດທະຍົມຂອງທາດໂປຼຕີນຈາກ: ໂຄງປະກອບການທົດລອງເອກະສານ

ລະບົບຕ່ອງໂສ້ polypeptide ໃນການທົດລອງ, ຂື້ນໄດ້ເດ່ອອກມາຢ່າງເຕັມສ່ວນ. Beta-ຂື້ນຖືກສ້າງຕັ້ງຂຶ້ນໂດຍປະຕິສໍາພັນຂອງທັງສອງພັນທະບັດ peptide. ໂຄງປະກອບການນີ້ແມ່ນລັກສະນະ ທາດໂປຼຕີນເປັນເສັ້ນໃຍ (keratin, fibroin, ແລະອື່ນໆ). ໂດຍສະເພາະ, ການທົດລອງ, keratin ສະໂດຍການຮ່ວມມືແບບຂະຫນານຂອງລະບົບຕ່ອງໂສ້ polypeptide ທີ່ຄົງຕື່ມອີກໂດຍ interchain ພັນທະບັດ disulfide. ຜ້າໄຫມ fibroin ໃກ້ຄຽງລະບົບຕ່ອງໂສ້ polypeptide ມີ antiparallel.

ໂຄງປະກອບການມັດທະຍົມຂອງທາດໂປຼຕີນຈາກ: helix collagen

ການສ້າງຕັ້ງປະກອບດ້ວຍສາມລະບົບຕ່ອງໂສ້ tropocollagen ກ້ຽວວຽນ, ຊຶ່ງມີຮູບຮ່າງ rod ໄດ້. Spiralized curl ລະບົບຕ່ອງໂສ້ແລະປະກອບ superhelix ໄດ້. Helix ຄົງໂດຍພັນທະບັດ hydrogen ລະຫວ່າງ hydrogen ຂອງ peptide ທີ່ເກີດຂຶ້ນ amino residue ກົດອະມິໂນໃນຫນຶ່ງລະບົບຕ່ອງໂສ້ແລະອົກຊີເຈນທີ່ຂອງກຸ່ມຄາຂອງສານຕົກຄ້າງອາຊິດ amino ຂອງລະບົບຕ່ອງໂສ້ຄົນອື່ນໄດ້. ໂຄງສ້າງຄອນລາເຈນນໍາສະເຫນີໃຫ້ມີຄວາມເຂັ້ມແຂງສູງແລະ elasticity.

ໂຄງປະກອບການຂັ້ນສາມຂອງທາດໂປຼຕີນ

ໂປຣຕີນທີ່ສຸດໃນສະຖານະ native ແມ່ນໂຄງປະກອບການມີຄວາມຫນາແຫນ້ນ, ເຊິ່ງຖືກກໍານົດໂດຍຮູບຮ່າງ, ຂະຫນາດ, ແລະກະແສໄຟຟ້າຂອງອະນຸມູນອິອາຊິດ amino, ແລະລໍາດັບອາຊິດ amino.

A ອິດທິພົນທີ່ສໍາຄັນກ່ຽວກັບການສ້າງຕັ້ງຂອງຮູບແບບທາດໂປຼຕີນຈາກ native ໄດ້, ຫຼືໂຄງສ້າງຊັ້ນສູງມີປະຕິສໍາພັນນ້ໍາແລະ ionic, ພັນທະບັດ hydrogen, ແລະອື່ນໆ .. ພາຍໃຕ້ການປະຕິບັດຂອງກໍາລັງເຫຼົ່ານີ້ແມ່ນບັນລຸໄດ້ຮູບແບບສົມຄວນ Thermodynamics ຂອງ molecule ທາດໂປຼຕີນແລະສະຖຽນລະພາບຂອງຕົນ.

ໂຄງປະກອບການ Quaternary

ປະເພດຂອງໂຄງສ້າງຂອງໂມເລກຸນນີ້ເປັນຜົນມາຈາກສະມາຄົມຂອງຫຼາຍ subunits ເປັນໂມເລກຸນທີ່ຊັບຊ້ອນດຽວໄດ້. ອົງປະກອບຂອງແຕ່ລະ subunit ປະກອບປະຖົມ, ມັດທະຍົມແລະຊັ້ນສູງໂຄງສ້າງ.