ການທໍາງານຂອງທາດໂປຼຕີນຈາກ enzyme ໄດ້ແມ່ນຫຍັງ? ການທໍາງານຂອງ enzymatic ຂອງທາດໂປຣຕີນ: ຕົວຢ່າງ

ວຽກງານຂອງຮ່າງກາຍຂອງພວກເຮົາແມ່ນເປັນຂະບວນການສະລັບສັບຊ້ອນທີ່ສຸດ, ເຊິ່ງປະກອບມີຫລາຍລ້ານຈຸລັງ, ຫລາຍພັນຊະນິດຂອງສານຫຼາຍຊະນິດ. ແຕ່ມີເນື້ອທີ່ຫນຶ່ງທີ່ຂຶ້ນກັບທາດໂປຼຕີນພິເສດທີ່ບໍ່ມີຊີວິດຂອງມະນຸດຫຼືສັດຈະເປັນໄປບໍ່ໄດ້ແທ້ໆ. ຕາມທີ່ທ່ານອາດຈະຄາດເດົາ, ພວກເຮົາກໍາລັງເວົ້າເຖິງເອນໄຊ.

ມື້ນີ້ພວກເຮົາຈະພິຈາລະນາຫນ້າທີ່ enzymatic ຂອງທາດໂປຼຕີນ. ນີ້ແມ່ນພື້ນທີ່ສໍາຄັນຂອງຊີວະເຄມີ.

ນັບຕັ້ງແຕ່ພື້ນຖານຂອງສານເຫຼົ່ານີ້ແມ່ນໂປຼຕີນສ່ວນໃຫຍ່, ພວກເຂົາສາມາດພິຈາລະນາຕົນເອງ. ມັນເປັນສິ່ງຈໍາເປັນທີ່ຈະຮູ້ວ່າສໍາລັບການ enzyme ຄັ້ງທໍາອິດໄດ້ຖືກຄົ້ນພົບກັບຄືນໄປບ່ອນເປັນ 30s ຂອງສະຕະວັດທີ 19, ແຕ່ມັນໄດ້ວິທະຍາສາດຫຼາຍກວ່າຫນຶ່ງສະຕະວັດທີ່ຈະມາກັບຄໍານິຍາມຫຼາຍຫຼືຫນ້ອຍດຽວກັນສໍາລັບພວກເຂົາ. ສະນັ້ນທາດໂປຼຕີນຈາກ enzyme ເຮັດໄດ້ແນວໃດ? ກ່ຽວກັບເລື່ອງນີ້, ເຊັ່ນດຽວກັນກັບໂຄງສ້າງຂອງພວກເຂົາແລະຕົວຢ່າງຂອງປະຕິກິລິຍາທີ່ທ່ານຈະຮຽນຮູ້ຈາກບົດຄວາມຂອງພວກເຮົາ.

ມັນຄວນຈະເຂົ້າໃຈວ່າບໍ່ແມ່ນທາດໂປຼຕີນແຕ່ລະສາມາດເປັນເອນໄຊ, ເຖິງແມ່ນວ່າທາງທິດສະດີ. ພຽງແຕ່ໂປຼຕີນໂປຼຕີນແມ່ນສາມາດສະແດງກິດຈະກໍາ catalytic ຕໍ່ສານປະສົມອິນຊີອື່ນໆ. ເຊັ່ນດຽວກັນກັບທາດປະສົມທໍາມະຊາດທັງຫມົດຂອງຊັ້ນນີ້, enzymes ປະກອບດ້ວຍອາຊິດອາຊິດອາມິໂນ. ຈົ່ງຈື່ໄວ້ວ່າຫນ້າທີ່ enzymatic ຂອງທາດໂປຼຕີນ (ຕົວຢ່າງທີ່ຈະຢູ່ໃນບົດຄວາມ) ສາມາດປະຕິບັດໄດ້ໂດຍຜູ້ທີ່ມີມວນໂມເລກຸນບໍ່ຫນ້ອຍກວ່າ 5000.

Enzyme ແມ່ນຫຍັງ, ຄໍານິຍາມທີ່ທັນສະໄຫມ

Enzymes ແມ່ນ catalyst ຂອງ ຕົ້ນກໍາເນີດ ຊີວະພາບ . ພວກເຂົາມີຄວາມສາມາດໃນການເລັ່ງການຕິກິລິຍາຍ້ອນການພົວພັນໃກ້ຊິດລະຫວ່າງສອງ reactants (substrates) ທີ່ກ່ຽວຂ້ອງກັບຕິກິຣິຍາ. ມັນສາມາດເວົ້າວ່າຫນ້າທີ່ enzymatic ຂອງໂປຣຕີນແມ່ນຂະບວນການຂອງ catalysis ຂອງຕິກິລິຍາ biochemical ບາງທີ່ມີລັກສະນະພຽງແຕ່ຂອງອົງການຈັດຕັ້ງດໍາລົງຊີວິດໄດ້. ພຽງແຕ່ສ່ວນນ້ອຍຂອງພວກມັນສາມາດຖືກຜະລິດໃນຫ້ອງທົດລອງ.

ມັນຄວນຈະໄດ້ຮັບການສັງເກດເຫັນວ່າໃນຊຸມປີມໍ່ໆມານີ້ມີຄວາມກ້າວຫນ້າບາງຢ່າງໃນທິດທາງນີ້. ນັກວິທະຍາສາດກໍາລັງເລີ້ມກ້າວໄປສູ່ການສ້າງ enzymes ປອມທີ່ສາມາດນໍາໃຊ້ໄດ້ບໍ່ພຽງແຕ່ສໍາລັບເສດຖະກິດແຫ່ງຊາດເທົ່ານັ້ນ, ແຕ່ສໍາລັບຢາ. Enzymes ກໍາລັງພັດທະນາທີ່ມີປະສິດທິພາບສາມາດທໍາລາຍພື້ນທີ່ຂະຫນາດນ້ອຍຂອງການເລີ່ມຕົ້ນຂອງມະເຮັງ.

ພາກສ່ວນໃດຂອງ enzyme ແມ່ນມີສ່ວນຮ່ວມໂດຍກົງໃນຕິກິຣິຍາ?

ໃຫ້ສັງເກດວ່າການຕິດຕໍ່ກັບສິ່ງມີຊີວິດບໍ່ລວມຮ່າງກາຍຂອງ enzyme, ແຕ່ວ່າມັນພຽງແຕ່ພື້ນທີ່ຂະຫນາດນ້ອຍຂອງມັນ, ເຊິ່ງເອີ້ນວ່າສູນກາງການເຄື່ອນໄຫວ. ນີ້ແມ່ນຊັບສິນຕົ້ນຕໍຂອງພວກເຂົາ, ສົມທົບກັນ. ແນວຄິດນີ້ຫມາຍຄວາມວ່າ enzyme ເຫມາະສົມກັບສະຖາປັດຕະຖານແລະຄຸນສົມບັດທາງກາຍະພາບຂອງມັນ. ມັນສາມາດເວົ້າໄດ້ວ່າ ຫນ້າທີ່ຂອງໂປຕີນທາດໂປຼຕີນ ໃນກໍລະນີນີ້ແມ່ນດັ່ງນີ້:

• ແກະນ້ໍາຂອງພວກເຂົາອອກຈາກຫນ້າດິນ.
• ມີການປ່ຽນແປງທີ່ແນ່ນອນ (ການປຽບທຽບ, ສໍາລັບການຍົກຕົວຢ່າງ).
• ຫຼັງຈາກນັ້ນ, ພວກເຂົາເຈົ້າແມ່ນຕັ້ງຢູ່ໃນວິທີການພິເສດໃນພື້ນທີ່, ພ້ອມກັນກັນເຂົ້າຫາກັນແລະກັນ.

ມັນແມ່ນປັດໃຈເຫຼົ່ານີ້ທີ່ນໍາໄປສູ່ການເລັ່ງຂອງຕິກິຣິຍາ. ແລະໃນປັດຈຸບັນໃຫ້ເຮັດໃຫ້ການປຽບທຽບລະຫວ່າງ enzymes ແລະ catalysts inorganic ໄດ້.

ຕາມທີ່ທ່ານສາມາດເບິ່ງເຫັນໄດ້, ຫນ້າທີ່ enzymatic ຂອງທາດໂປຼຕີນທີ່ຄາດວ່າຈະສະເພາະ. ພວກເຮົາຍັງຕື່ມວ່າຫຼາຍຂອງທາດໂປຼຕີນເຫຼົ່ານີ້ຍັງມີສະເພາະສະເພາະ. ພຽງແຕ່ເອົາໃຈໃສ່, enzymes ຂອງມະນຸດແມ່ນບໍ່ເຫມາະສົມສໍາລັບຫມູກີເນຍ.

ຂໍ້ມູນທີ່ສໍາຄັນກ່ຽວກັບໂຄງສ້າງຂອງ enzymes

ໃນໂຄງປະກອບຂອງສານປະກອບເຫຼົ່ານີ້, ສາມລະດັບແມ່ນແຕກຕ່າງກັນທັນທີ. ໂຄງສ້າງຕົ້ນຕໍສາມາດກໍານົດໄດ້ໂດຍອາຊິດອາຊິດອາມິໂນຊຶ່ງເປັນສ່ວນຫນຶ່ງຂອງເອນໄຊ. ນັບຕັ້ງແຕ່ການທໍາງານ enzymatic ຂອງທາດໂປຼຕີນ, ຕົວຢ່າງທີ່ພວກເຮົາອ້າງເຖິງ repeatedly ໃນບົດຄວາມນີ້, ສາມາດດໍາເນີນການພຽງແຕ່ໂດຍປະເພດຂອງທາດປະສົມບາງ, ມັນແມ່ນຂ້ອນຂ້າງຈິງເພື່ອກໍານົດໃຫ້ພວກເຂົາໂດຍຊັດເຈນໂດຍຄຸນນະສົມບັດນີ້.

ສໍາລັບລະດັບມັດທະຍົມ, ສະມາຊິກແມ່ນກໍານົດໂດຍປະເພດອື່ນໆຂອງພັນທະບັດທີ່ສາມາດເກີດຂຶ້ນລະຫວ່າງອາຊິດອາຊິດອາມິໂນເຫຼົ່ານີ້. ເຫຼົ່ານີ້ພັນທະບັດແມ່ນປະສົມປະສານ hydrogen, electrostatic, hydrophobic, ແລະ van der Waals. ເປັນຜົນມາຈາກຄວາມກົດດັນທີ່ພັນທະບັດເຫຼົ່ານີ້ເຮັດໃຫ້, α-helices, loops ແລະβ-strands ຖືກສ້າງຕັ້ງຂຶ້ນໃນພາກສ່ວນຕ່າງໆຂອງ enzyme.

ໂຄງປະກອບການທີສາມປະກົດວ່າເປັນຜົນມາຈາກຂະຫນາດໃຫຍ່ຂອງລະບົບຕ່ອງໂສ້ polypeptide ເທົ່ານັ້ນ. strands ຜົນໄດ້ຮັບຖືກເອີ້ນວ່າໂດເມນ. ສຸດທ້າຍ, ການສ້າງຕັ້ງຂັ້ນສຸດທ້າຍຂອງໂຄງສ້າງນີ້ເກີດຂື້ນພາຍຫຼັງການປະສານງານຄົງທີ່ຖືກສ້າງຂຶ້ນລະຫວ່າງໂດເມນທີ່ແຕກຕ່າງກັນ. ມັນຄວນໄດ້ຮັບການຈົດຈໍາວ່າການສ້າງຕັ້ງໂດເມນດ້ວຍຕົນເອງຈະເກີດຂຶ້ນໃນຄໍາສັ່ງທີ່ເປັນອິສະລະຢ່າງແທ້ຈິງ.

ບາງລັກສະນະຂອງໂດເມນ

ໂດຍປົກກະຕິ, ລະບົບຕ່ອງໂສ້ polypeptide ທີ່ພວກເຂົາໄດ້ຖືກສ້າງຕັ້ງປະກອບມີປະມານ 150 ອາຊິດ amino ອາຊິດ. ເມື່ອໂດເມນພົວພັນກັບກັນແລະກັນ, globule ກໍ່ຖືກສ້າງຂຶ້ນ. ນັບຕັ້ງແຕ່ການເຮັດວຽກ enzymatic ແມ່ນປະຕິບັດໂດຍສູນກາງການເຄື່ອນໄຫວບົນພື້ນຖານຂອງເຂົາເຈົ້າ, ຄວາມສໍາຄັນຂອງຂະບວນການນີ້ຄວນຈະເຂົ້າໃຈ.

ໂດເມນຕົວມັນເອງແມ່ນແຕກຕ່າງກັນໂດຍຄວາມຈິງທີ່ວ່າການພົວພັນຈໍານວນຫລາຍແມ່ນສັງເກດເຫັນລະຫວ່າງອາຊິດອາມິໂນອາຊິນ. ຈໍານວນຂອງພວກເຂົາແມ່ນຫຼາຍກ່ວາທີ່ສໍາລັບຕິກິລິຍາລະຫວ່າງໂດເມນເອງ. ດັ່ງນັ້ນ, ຊ່ອງຄອດລະຫວ່າງພວກມັນແມ່ນຂ້ອນຂ້າງ "ມີຄວາມສ່ຽງ" ຕໍ່ການປະຕິບັດຂອງສານລະລາຍອິນຊີຕ່າງໆ. ປະລິມານຂອງພວກມັນແມ່ນຄໍາສັ່ງຂອງ 20-30 ອົງສາເຊກອງທີ່ສາມາດຮອງຮັບໂມເລກຸນຂອງນ້ໍາໄດ້. ໂດເມນທີ່ແຕກຕ່າງກັນມັກມີໂຄງສ້າງພື້ນທີ່ເປັນເອກະລັກຢ່າງສົມບູນ, ເຊິ່ງມີຄວາມກ່ຽວຂ້ອງກັບການປະຕິບັດຫນ້າທີ່ແຕກຕ່າງກັນຢ່າງສົມບູນ.

ສູນກາງກິດຈະກໍາ

ຕາມກົດລະບຽບ, ສູນກາງການເຄື່ອນໄຫວແມ່ນຕັ້ງຢູ່ຢ່າງລະມັດລະວັງລະຫວ່າງໂດເມນ. ດັ່ງນັ້ນ, ພວກເຂົາແຕ່ລະຄົນມີບົດບາດສໍາຄັນໃນການປະຕິບັດ. ເນື່ອງຈາກການຈັດລຽງຂອງໂດເມນນີ້ມີຄວາມຍືດຫຍຸ່ນແລະການເຄື່ອນຍ້າຍຂອງພາກພື້ນຂອງເອນໄຊນີ້. ນີ້ແມ່ນສິ່ງສໍາຄັນທີ່ສຸດ, ເນື່ອງຈາກວ່າການເຮັດວຽກ enzymatic ແມ່ນປະຕິບັດພຽງແຕ່ໂດຍສົມທົບທີ່ສາມາດປ່ຽນຕໍາແຫນ່ງທີ່ບໍ່ຖືກຕ້ອງຂອງມັນ.

ລະຫວ່າງຄວາມຍາວຂອງພັນທະບັດ polypeptide ໃນຮ່າງກາຍຂອງ enzyme ແລະວິທີການທີ່ເຮັດຫນ້າທີ່ສະລັບສັບຊ້ອນມີສາຍພົວພັນໂດຍກົງ. Complication ຂອງພາລະບົດບາດໄດ້ຮັບຜົນສໍາເລັດທັງສອງໂດຍການສ້າງສູນຕິກິຣິຍາທີ່ມີການເຄື່ອນໄຫວລະຫວ່າງສອງໂດເມນ catalytic, ແລະໂດຍການສ້າງຕັ້ງໂດເມນໃຫມ່ຫມົດ.

ບາງໂປຼຕີນ enzyme (ຕົວຢ່າງ - lysozyme ແລະ glycogen phosphorylase) ສາມາດແຕກຕ່າງກັນຫຼາຍໃນຂະຫນາດຂອງພວກເຂົາ (129 ແລະ 842 ອາຊິດອາຊິນອາຊິດ, ຕາມລໍາດັບ), ເຖິງແມ່ນວ່າພວກເຂົາ catalyze ຜົນກະທົບຂອງການແຕກແຍກຂອງພັນທະບັດເຄມີດຽວກັນ. ຄວາມແຕກຕ່າງແມ່ນວ່າຫຼາຍ enzymes ໃຫຍ່ແລະຂະຫນາດໃຫຍ່ສາມາດຄວບຄຸມຕໍາແຫນ່ງທີ່ດີກວ່າຂອງມັນໃນພື້ນທີ່, ເຊິ່ງເຮັດໃຫ້ຄວາມຫມັ້ນຄົງແລະ ຄວາມໄວຂອງຕິກິລິຍາຫຼາຍຂຶ້ນ.

ການຈໍາແນກພື້ນຖານຂອງເອນໄຊ

ໃນປະຈຸບັນ, ການຈັດປະເພດມາດຕະຖານແມ່ນທົ່ວໄປແລະແຜ່ຂະຫຍາຍທົ່ວໂລກ. ອີງຕາມການຂອງນາງ, ຫົກຊັ້ນຕົ້ນຕໍແມ່ນແຕກຕ່າງກັນ, ມີລະດັບຍ່ອຍທີ່ສອດຄ້ອງກັນ. ພວກເຮົາຈະພິຈາລະນາພຽງແຕ່ຄົນພື້ນຖານເທົ່ານັ້ນ. ທີ່ນີ້ພວກເຂົາແມ່ນ:

1 Oxidoreductases ການເຮັດວຽກຂອງໂປຕີນທາດໂປຼຕີນໃນກໍລະນີນີ້ແມ່ນການກະຕຸ້ນຂອງຕິກິລິຍາຫຼຸດຜ່ອນການຊົດເຊີຍ.

2 Transferase ສາມາດດໍາເນີນການໂອນລະຫວ່າງ substrates ຂອງກຸ່ມດັ່ງຕໍ່ໄປນີ້:

• ສ່ວນຫນຶ່ງຂອງຄາບອນ.
• ຍັງເຫຼືອຂອງ aldehydes, ເຊັ່ນດຽວກັນກັບ ketones.
• ອົງປະກອບ Acyl ແລະ glycosyl.
• Alkyl (ເປັນຂໍ້ຍົກເວັ້ນບໍ່ສາມາດດໍາເນີນ CH3) residues.
• ຖານໄນໂຕຣເຈນ.
• ກຸ່ມທີ່ມີໂພຊະອໍ.

3 Hydrolases ໃນກໍລະນີນີ້, ມູນຄ່າຂອງການເຮັດວຽກ enzymatic ຂອງທາດໂປຼຕີນປະກອບດ້ວຍການແຍກປະເພດປະເພດດັ່ງຕໍ່ໄປນີ້:

• Esters
• Glycosides
• Ethers, ເຊັ່ນດຽວກັນກັບ thioethers.
• ພັນທະບັດປະເພດ peptide.
• ການເຊື່ອມຕໍ່ຂອງປະເພດ CN (ຍົກເວັ້ນສໍາລັບທັງຫມົດ peptides ດຽວກັນ).

4 Lyses ພວກເຂົາມີຄວາມສາມາດປະຕິເສດກຸ່ມທີ່ມີການສ້າງຄວາມຜູກມັດສອງຕໍ່ໆມາ. ນອກຈາກນັ້ນ, ຂະບວນການປ່ຽນແປງຍັງສາມາດໄດ້ຮັບການປະຕິບັດ: ການເຂົ້າຮ່ວມກຸ່ມແຍກຕ່າງຫາກເພື່ອພັນທະບັດຄູ່.

5 Isomerases ໃນກໍລະນີນີ້, ຫນ້າທີ່ enzymatic ຂອງໂປຣຕີນແມ່ນ catalysis ຂອງປະຕິກິລິຍາ isomeric ສະລັບສັບຊ້ອນ. ກຸ່ມນີ້ປະກອບມີເອນໄຊດັ່ງຕໍ່ໄປນີ້:

• Racemases, epimerases
• Cisstransisomerase
• Intramolecular oxidoreductases
• Intramolecular transferases
• Intramolecular lyases

6. Ligases (ເອີ້ນກັນວ່າ synthetases). ຮັບໃຊ້ສໍາລັບການຕັດສິນຂອງ ATP ທີ່ມີການກໍ່ສ້າງພ້ອມກັນຂອງພັນທະບັດທີ່ແນ່ນອນ.

ມັນງ່າຍທີ່ຈະເຫັນວ່າການປະຕິບັດ enzymatic ຂອງທາດໂປຼຕີນແມ່ນມີຄວາມສໍາຄັນຢ່າງຫຼວງຫຼາຍ, ຍ້ອນວ່າພວກມັນຄວບຄຸມເກືອບທັງຫມົດຕິກິລິຍາທີ່ເກີດຂື້ນໃນຮ່າງກາຍຂອງທ່ານທຸກໆຄັ້ງ.

ສິ່ງທີ່ຍັງຄົງຂອງ enzyme ຫຼັງຈາກການພົວພັນກັບສິ່ງມີຊີວິດ?

ປົກກະຕິແລ້ວ, enzyme ແມ່ນທາດໂປຼຕີນຈາກປະລິມານ globular, ສູນກາງຂອງການເຄື່ອນໄຫວແມ່ນຕົວແທນໂດຍອາຊິດອາຊິດອາຊິດຂອງມັນ. ໃນທຸກໆກໍລະນີອື່ນໆ, ສູນດັ່ງກ່າວປະກອບມີກຸ່ມ prosthetic ຫຼື coenzyme ທີ່ເຊື່ອມຕໍ່ຢ່າງເຂັ້ມແຂງ (ATP, ສໍາລັບການຍົກຕົວຢ່າງ), ທີ່ມີການເຊື່ອມຕໍ່ມີຫຼາຍທີ່ສຸດ. ສານປະກອບທັງຫມົດເອີ້ນວ່າ holoenzyme ແລະສານເຄມີຂອງມັນກໍ່ຕັ້ງຂຶ້ນຫຼັງຈາກການລົບ ATP, ເປັນ apoenzyme.

ດັ່ງນັ້ນ, ອີງຕາມລັກສະນະນີ້, enzymes ແບ່ງອອກເປັນກຸ່ມດັ່ງຕໍ່ໄປນີ້:

• hydrolases ງ່າຍດາຍ, lyases ແລະ isomerases, ທີ່ບໍ່ມີຖານ coenzyme ໃດ.
• ທາດໂປຼຕີນ - enzymes (ຕົວຢ່າງ - ບາງ transaminases) ທີ່ມີກຸ່ມ prosthetic (ອາຊິດ lipoic, ສໍາລັບການຍົກຕົວຢ່າງ). ກຸ່ມນີ້ຍັງປະກອບມີ peroxidases ຫຼາຍ.
• Ennisms, ສໍາລັບການ regeneration coenzyme ແມ່ນບັງຄັບ. ເຫຼົ່ານີ້ປະກອບມີ kinases, ເຊັ່ນດຽວກັນກັບສ່ວນໃຫຍ່ຂອງ oxidoreductases.
• ທາດສະກັດອື່ນໆ, ຊຶ່ງມີອົງປະກອບທີ່ຍັງບໍ່ເຂົ້າໃຈຢ່າງເຕັມສ່ວນ.

ສານທັງຫມົດທີ່ເປັນສ່ວນຫນຶ່ງຂອງກຸ່ມທໍາອິດຖືກນໍາໃຊ້ຢ່າງກວ້າງຂວາງໃນອຸດສະຫະກໍາອາຫານ. ທຸກໆ catalysts ອື່ນໆຮຽກຮ້ອງໃຫ້ມີເງື່ອນໄຂສະເພາະສໍາລັບການເຮັດວຽກຂອງເຂົາເຈົ້າ, ແລະດັ່ງນັ້ນຈິ່ງເຮັດວຽກພຽງແຕ່ໃນຮ່າງກາຍຫຼືໃນບາງທົດລອງໃນຫ້ອງທົດລອງ. ດັ່ງນັ້ນ, ຫນ້າທີ່ enzymatic ແມ່ນປະຕິກິລິຍາທີ່ສະເພາະໃດຫນຶ່ງ, ເຊິ່ງປະກອບດ້ວຍການກະຕຸ້ນ (ປະຕິບັດ) ບາງປະເພດຂອງຕິກິລິຍາໃນສະພາບທີ່ຖືກກໍານົດຢ່າງເຂັ້ມງວດຂອງຮ່າງກາຍຂອງມະນຸດຫຼືສັດ.

ສິ່ງທີ່ເກີດຂື້ນໃນສູນກາງທີ່ມີການເຄື່ອນໄຫວ, ຫຼືເປັນຫຍັງເອນໄຊຈຶ່ງເຮັດວຽກໄດ້ດີ?

ພວກເຮົາໄດ້ກ່າວວ່າຫຼາຍກວ່າຫນຶ່ງຄັ້ງທີ່ສໍາຄັນທີ່ຈະເຂົ້າໃຈ catalysis enzymatic ແມ່ນການສ້າງສູນການເຄື່ອນໄຫວ. ມັນແມ່ນວ່າການຜູກມັດສະເພາະຂອງສະຖານະການເກີດຂຶ້ນ, ເຊິ່ງພາຍໃຕ້ເງື່ອນໄຂດັ່ງກ່າວຈະກາຍເປັນຫຼາຍໃນການຕິກິຣິຍາ. ເພື່ອໃຫ້ທ່ານເຂົ້າໃຈຄວາມສັບສົນຂອງປະຕິກິລິຍາທີ່ມີຢູ່, ໃຫ້ໃຫ້ຕົວຢ່າງທີ່ງ່າຍດາຍ: ການ ຫມັກເກືອ, 12 enzymes ຕ້ອງໄດ້ຮັບທັນທີ! ການໂຕ້ຕອບທີ່ບໍ່ສະດວກນັ້ນກໍ່ຈະເປັນໄປໄດ້ເພາະວ່າທາດໂປຼຕີນທີ່ປະຕິບັດຫນ້າທີ່ enzymatic ມີລະດັບຄວາມລະອຽດສູງສຸດ.

Specific specificities of enzymes

ມັນສາມາດເປັນຢ່າງແທ້ຈິງ. ໃນກໍລະນີນີ້, ຄວາມສະເພາະແມ່ນສະແດງໃຫ້ເຫັນພຽງແຕ່ຫນຶ່ງ, ປະເພດທີ່ຖືກກໍານົດຢ່າງເຂັ້ມງວດຂອງ enzyme. ດັ່ງນັ້ນ urease ພົວພັນກັບ urea ເທົ່ານັ້ນ. ມີ້ໍານົມ lactose ໃນຕິກິຣິຍາ, ມັນຈະບໍ່ເຂົ້າໄປພາຍໃຕ້ສະພາບການໃດກໍ່ຕາມ. ນີ້ແມ່ນຫນ້າທີ່ຂອງໂປຕີນທາດໂປຼຕີນໃນຮ່າງກາຍ.

ນອກຈາກນັ້ນ, ມັນຍັງມີຄວາມຈໍາເປັນໃນກຸ່ມທີ່ແທ້ຈິງ. ໃນຖານະເປັນສາມາດເຂົ້າໃຈໄດ້ຈາກຊື່, ໃນກໍລະນີນີ້ມີ "ຄວາມອ່ອນໄຫວ" ຢ່າງເຂັ້ມງວດຕໍ່ຫນຶ່ງຊັ້ນຂອງສານອິນຊີ (esters, ລວມທັງສານທີ່ສະລັບສັບຊ້ອນ, ເຫຼົ້າຫຼື aldehyde). ດັ່ງນັ້ນ, pepsin, ເຊິ່ງເປັນຫນຶ່ງໃນ enzymes ຕົ້ນຕໍຂອງກະເພາະອາຫານ, ສະແດງໃຫ້ເຫັນສະເພາະເທົ່າທຽມກັບ hydrolysis ຂອງພັນທະ peptide. Alcohol dehydrogenase ແມ່ນໂຕທໍາອິດທີ່ມີທາດເຫຼົ້າແລະ lactide dehydrogenase ບໍ່ທໍາລາຍສິ່ງໃດນອກເຫນືອຈາກອາຊິດ hydroxy.

ມັນຍັງເກີດຂື້ນວ່າການເຮັດວຽກ enzymatic ແມ່ນລັກສະນະຂອງກຸ່ມທາດປະສົມໃດຫນຶ່ງ, ແຕ່ພາຍໃຕ້ເງື່ອນໄຂສະເພາະໃດຫນຶ່ງ, enzymes ສາມາດປະຕິບັດກັບສານທີ່ແຕກຕ່າງຈາກ "ເປົ້າຫມາຍ" ພື້ນຖານຂອງພວກເຂົາ. ໃນກໍລະນີນີ້, catalyst "gravitates" ກັບຊັ້ນທີ່ແນ່ນອນຂອງສານ, ແຕ່ພາຍໃຕ້ເງື່ອນໄຂສະເພາະໃດຫນຶ່ງ, ມັນສາມາດແຍກສານປະສົມອື່ນໆ (ບໍ່ຈໍາເປັນ). ຄວາມຈິງ, ໃນກໍລະນີນີ້, ຕິກິຣິຍາຈະໄປຫຼາຍເທື່ອຊ້າລົງ.

ຄວາມສາມາດຂອງ trypsin ໃນການປະຕິບັດພັນທະສັນຍາ peptide ແມ່ນເປັນທີ່ຮູ້ຈັກກັນຢ່າງກວ້າງຂວາງແຕ່ວ່າມີຄົນຈໍານວນຫນ້ອຍທີ່ຮູ້ວ່າທາດໂປຼຕີນທີ່ປະຕິບັດຫນ້າທີ່ enzymatic ໃນລະບົບທາງຍ່າງອາຫານນັ້ນສາມາດພົວພັນກັບທາດປະສົມຕ່າງໆຂອງ ester.

ສຸດທ້າຍ, ຄວາມສະເພາະແມ່ນ optical. Enzymes ເຫຼົ່ານີ້ສາມາດພົວພັນກັບລະດັບຄວາມກວ້າງທີ່ສຸດຂອງສານທີ່ຫຼາກຫຼາຍຊະນິດ, ແຕ່ວ່າໃນເງື່ອນໄຂທີ່ພວກເຂົາໄດ້ກໍານົດຄຸນສົມບັດ optical ຢ່າງເຄັ່ງຄັດ. ດັ່ງນັ້ນ, ຫນ້າທີ່ enzymatic ຂອງໂປຣຕີນໃນກໍລະນີນີ້ແມ່ນສ່ວນໃຫຍ່ແມ່ນຄ້າຍຄືກັນກັບຫຼັກການຂອງການປະຕິບັດຂອງທາດທີ່ບໍ່ແມ່ນເອນໄຊ, ແລະທາດໂປຼຕີນຂອງຕົ້ນກໍາເນີດຂອງອິນຊີ.

ປັດໄຈທີ່ກໍານົດປະສິດທິຜົນຂອງ catalysis?

ໃນມື້ນີ້, ມັນໄດ້ຖືກເຊື່ອວ່າປັດໃຈທີ່ກໍານົດລະດັບສູງສຸດຂອງປະສິດຕິຜົນ enzyme ແມ່ນ:

• ຜົນກະທົບຂອງຄວາມເຂັ້ມຂົ້ນ.
• ຜົນກະທົບຂອງການວາງແຜນພື້ນທີ່.
• Multifunctionality ຂອງສູນຕິກິຣິຍາທີ່ຫ້າວຫັນ.

ໂດຍທົ່ວໄປແລ້ວ, ຄວາມສໍາຄັນຂອງຜົນກະທົບຂອງການລະດັບແມ່ນບໍ່ແຕກຕ່າງຈາກການປະຕິກິລິຍາຂອງ catalysis ໃນອະໄວຍະວະ. ໃນກໍລະນີນີ້, ຄວາມເຂັ້ມຂົ້ນຂອງສະຖາປັດຕະຍະກໍາແມ່ນສ້າງຂື້ນໃນສູນກາງທີ່ມີການເຄື່ອນໄຫວຫຼາຍຄັ້ງເຊິ່ງມີຫຼາຍກ່ວາມູນຄ່າດຽວກັນສໍາລັບປະລິມານທັງຫມົດຂອງການແກ້ໄຂ. ຢູ່ໃນໃຈກາງຂອງປະຕິກິລິຍາ, ໂມເລກຸນຂອງສານດັ່ງກ່າວຖືກຄັດເລືອກຄັດເລືອກ, ເຊິ່ງຕ້ອງໄດ້ປະຕິບັດກັບກັນແລະກັນ. ມັນບໍ່ຍາກທີ່ຈະຄິດວ່າຜົນກະທົບນີ້ເຮັດໃຫ້ ອັດຕາການຕິກິລິຍາຂອງສານເຄມີເພີ່ມ ຂື້ນໂດຍຄໍາສັ່ງຂອງຂະຫນາດໃຫຍ່.

ໃນເວລາທີ່ຂະບວນການທາງເຄມີມາດຕະຖານສືບຕໍ່, ມັນເປັນສິ່ງສໍາຄັນທີ່ສ່ວນຫນຶ່ງຂອງໂມເລກຸນທີ່ພົວພັນກັນຈະຂັດແຍ້ງກັບກັນແລະກັນ. ພຽງແຕ່ເອົາໃຈໃສ່, molecules ຂອງເລື່ອງໃນເວລາຂອງການ collision ຕ້ອງໄດ້ຈໍາເປັນຕ້ອງໄດ້ຖືກມຸ້ງຢ່າງເຂັ້ມງວດກ່ຽວກັບການອື່ນໆແຕ່ລະຄົນ. ເນື່ອງຈາກຄວາມຈິງທີ່ວ່າຢູ່ໃນສູນກາງການເຄື່ອນໄຫວຂອງ enzyme ດັ່ງກ່າວໄດ້ຖືກບັງຄັບ, ຫຼັງຈາກທີ່ທັງຫມົດຂອງອົງປະກອບທີ່ມີສ່ວນຮ່ວມໃນເສັ້ນທີ່ແນ່ນອນ, ຕິກິຣິຍາ catalysis ແມ່ນເລັ່ງໂດຍປະມານສາມຄໍາສັ່ງຂອງຂະຫນາດ.

ພາຍໃຕ້ multifunction ໃນກໍລະນີນີ້ມັນຫມາຍເຖິງຄຸນສົມບັດຂອງອົງປະກອບທັງຫມົດຂອງເວັບໄຊທີ່ໃຊ້ວຽກຢູ່ໃນເວລາດຽວກັນ (ຫຼືປະສານງານເທົ່ານັ້ນ) ດໍາເນີນການກັບໂມເລກຸນ "ການປິ່ນປົວ" ສານເສບຕິດໄດ້. Wherein ຫນຶ່ງ (ໂມເລກຸນ) ແມ່ນບໍ່ພຽງແຕ່ມີການສ້ອມແຊມຢ່າງເຫມາະສົມໃນພື້ນທີ່ (ເບິ່ງ. ຂ້າງເທິງນີ້), ແຕ່ຍັງຢ່າງຫຼວງຫຼາຍການປ່ຽນແປງລັກສະນະຂອງຕົນ. ທັງຫມົດນີ້ຮ່ວມກັນນໍາໄປສູ່ການຄວາມຈິງທີ່ວ່າ enzyme ໄດ້ຖືກກາຍມາຫຼາຍງ່າຍຕໍ່ການປະຕິບັດໃນ substrate ໄດ້ຕາມຄວາມຕ້ອງການ.